باشگاه دانشجويان

نمایش نتایج: از شماره 1 تا 2 , از مجموع 2
  1. #1


    محل سکونت
    طهرون
    رشته تحصیلی
    بیوتکنولوژِی
    مقطع تحصیلی
    اگه خدا بخواد کارشناسی
    علایق
    همه چی اما مثبت مخصوصا ماشین و رالی
    شغل و حرفه
    محصل
    نوشته ها
    907
    تشکر ها
    2,233
    تشکر شده 2,453 بار در 757 ارسال.

    زنجیره انتقال الکترون و کمپلکس های تنفسی

    میتوکندری های کامل جداسازی شده از سلول ها قادرند همه ی واکنش های زنجیره ی انتقال الکترون را انجام دهند. این دستگاه انتقال الکترون در چهار کمپلکس تنفسی IV, III, II, I (Respiration Complexes) به همراه ATP سینتاز (ATP Synthase ) به عنوان کمپلکس تنفسی V در غشاء داخلی میتوکندری قرار گرفته اند (تصویر16-5) دو ترکیب زنجیره ی انتقال الکترون یعنی سیتوکروم C و یوبی کینون جزء هیچ یک از کمپلکس های تنفسی نیستند و به صورت مستقل در غشاء داخلی و سیتوکروم C به صورت یک پروتئین سطحی در سطح خارجی این غشاء قرار دارند به نظر می رسد یوبی کینون و سیتوکروم C به ترتیب در داخل و در سطح غشاء حرکت کرده، باعث حمل الکترونها بین کمپلکس های بزرگ پروتئنی و تا حدی غیر متحرک می شوند.
    کمپلکس I تنفسی یا NADII-C0Q اکسیدوردوکتاز (NADH-C0Q Oxidoreductase)
    کمپلکس I تنفسی (NADH دهیدروژناز)، که دروازه ی ورود به زنجیره ی انتقال الکترون است انتقال یک جفت الکترون را از NADH به یوبی کینون (UQ) و تشکیل یوبی کینول (UQH2) انجام می دهد.
    در پستانداران پروتئین بزرگ و L شکل است که یک بازوی آن در غشاء قرار گرفته و بازوی دیگر به درون ماتریکس امتداد یافته است. در این کمپلکس 420 زیر واحد پلی پپتیدی (در باکتری ها 14 زیرواحد) مشخص و مجزا با جرمی نزدیک به 1 میلیون دالتون وجود دارد. 7 عدد از این زیرواحدها که پلی پپتیدهایی هیدروفوب و تراغشایی (ترانس معبران) هستند. توسط ژن های میتوکندریابی کد می شوند و همساخت یا پلی پپتیدهای باکتریایی هستند.
    کمپلکس I دارای دو گروه پروستتیک (FMN, Fe-S) است که در یک فلاوپروتئین حاوی FMN قرار گرفته و NADH رااکسید می کند. در این کمپلکس حدود 6 مرکز آهن – گوگرد مجزا از هم و 2 مولکول یوبی کینون متصل وجود دارد. عبور الکترون ها از کمپلکس I توأم با جابه جایی پروتون به درون فضای بین دو غشاء میتوکندری است.
    کمپلکس I طی دو فرآیند را به طور همزمان کاتالیز می کند.
    الف) انتقال انرژی زای یک یون دهیدراته ازNADH و یک پروتون از ماتریسک به یوبی کینون:
    ب) انتقال انرژی خواه چهار پروتون از ماتریکس به فضای بین غشایی.
    بنابراین، کمپلکس I به عنوان پمپ پروتونی عمل می کند که انرژی مورد نیاز خود را از انتقال الکترون تأمین می کند بررسی های نسبت سنجی نشان داده اند که در ازای عبور یک جفت الکترون H+ ازماتریکس ب صورت یک سویه (انتقال عمودی ( Vertical Transport)) از ماتریکس به فضای بین غشایی جابه جا می شود.
    کمپلکس II تنفسی یا سوکسیات – UQ(C0Q) اکسیدوردوکتاز
    کمپلکس II (سوکنتینات دهیدروژناز یا FADH2 دهیدروژناز)، تنها آنزیم های کلیدی واکنش های چرخه ی TOA (کریسی) است که به صورت یک پروتئین نیمه عمقی (مونوتاپیک) به سمت ماتریکس، در غشای داخلی، میتوکندری قرار گرفته است. این کمپلکس که کوچکتر و ساده تر از کمپلکس I است دارای دو گروه پروستتیک (FAD, FS ) و نهایتاً چهار زیر واحد پلی پپتید مختلف است. یکی از این پروتئین ها با اتصال کووالان به FA و یک مرکز آهن – گوگرد با چهار اتم آهن متصل شده است؛ یک پروتئین آهن- گوگرد دار دیگر در این کمپلکس وجود دارد. الکترون ها با عبور از سوکسینات به FAD، در نهایت از طریق مراکز آهن- گوگرددار به یوبی کینون انتقال داده می شوند. زیرواحدهای این کمپلکس و ژن های هسته ای کد می کنند. کمپلکس II مسیری برای دریافت الکترون های کم انرژی (نزدیک به 0mv) از سوکسیناته FAD و در نهایت به یوبی کینون را فراهم می کند. عبور یک جفت الکترون از کمپلکس II با جابه جایی پروتون همراه نیست.
    کمپلکس II تنفسی یا QH2 سیستوکروم C اکسیدوردوکناز
    کمپلکس III کمپلکس سیتوکروم * با سیتوکروم ردوکناز انتقال الکترون ها را از یوبی کینون احیاء شده (UQH2 = یوبی کینون، سیتو کروم C(Cyto C) که پروتئین سطحی است، کاتالیز می کند (انتقال عمودی) کمپلکس III * دارای 11 زیرواحد پلی پپتید است که یکی از آنها را ژنوم میتوکندریابی کد می کند. در این کمپلکس چندین گروه «هم» ومرکز آهن – گوگرد به عنوان گروه های پروستتیک وجود دارد.
    سه زیر واحد از کمپلکس III دارای گروه های ردوکسی هستند.
    1- سیتوکروم b با دو گروه «هم» متفاوت به نام های Cyt bH, Cyt bL، (این دو گروه هم b با پتانسیل ردوکسی متفاوت یکی با هم پتانسیل بالا (H) (V 50/0+) و دیگری با هم پتانسیل پایین (L) (V 100/0-).
    2- سیتوکروم C1.
    3- یک پروتئین آهن- گوگرد.
    سیتوکروم b تنها پلی پپتید این کمپلکس است که ژنوم میتوکندریابی آن را کد می کند.
    برسی ها نشان داده است که در ازای هر جفت الکترون انتقال یافته از یوبی کینون به کمپلکس H+, III از طریق این کمپلکس جابه جا می شود. پروتون های آزاد شده در فضای بین غشایی در دو مرحله ی مجزا و از دو مسیر متفاوت از طریق این کمپلکس انتقال می یابد. دو پروتون اضافی دیگر، از ماتریکس برداشته شده و به عنوان بخشی از دومین مولکول یوبی کینول از عرض غشاء جابه جا می گردد.
    الکترون های منتقل شده به کمپلکس III، در نهایت به سیتوکروم C انتقال می یابد. گروه «هم» این پروتئین محلول در سطح خارجی غشاء داخلی، بعد از دریافت یک الکترون از کمپلکس III با حرکت به سمت کمپلکس IV، الکترون خود را به مرکز دو هسته ای مس در این آنزیم تحویل می دهد.
    چرخه ی نیروی محرکه ی پروتونی (Proton Motive Q Cycle)Q
    همان طور که بیان شد یوبی کینون دارای سه شکل یوبی کینون اکسیده شده (UQ)، سمی یوبی کینون (UQH) و یوبی کینول (UQH2) یا هیدروکسی کینون است. شکل سمی یوبی کینون که حد واسط بین شکل های اکسیده شده و احیا شده است نقش مهمی در انتقال الکترون بازی می کند.
    برای انتقال الکترون در چرخه ی نیروی محرکه ی پروتونی Q یا چرخه ی Q (Q Cycle) در جایگاه مجزای یوبی کینول و یوبی کینول در کمپلکس bc1 وجود دارد:
    الف- یک جایگاه اکسید کننده ی یوبی کینول (Qo) در ارتباط با «هم» bL است و در سمت مثبت (Positive) (P) غشاء داخلی میتوکندری (به سمت فضای بین دو غشاء) قرار گرفته است این جایگاه محل اتصال مهار کننده ی میگزوتیازول (Myxothiazol) است.
    ب- یک جایگاه احیا کنند ی یوبی کینول (Qi) که در ارتباط با «هم» bH است و در سمت منفی (Negative) (N) غشاء داخلی میتوکندری (به سمت ماتریکس) قرار گرفته است. این جایگاه محل اتصال مهارکننده ی آنتی مایسین (Antimycin) است.
    چرخه ی نیروی محرکه ی پروتونی Q بین یوبی کینون (به عنوان ناقل دو الکترون) و ناقله ای یک الکترونی سیتوکروم C1, Cyt b11(562), Cyt bL(566) و سیتوکروم C صورت می پذیرد. اکسیداسیون یوبی کینول در جایگاه Qo منجر به انتقال یک الکترون به توده ی 2Fe-2S (2Fe-25 Chuster) پروتئین آهن- گوگرددار و به دنبال آن «هم» سیتوکروم C1 می شود:
    طی اکسیداسیون یوبی کینول، آنیون قوی احیا کننده ی یوبی سمی کینون در جایگاه Qo تشکیل می شود:
    دو پروتون حاصله در این مسیر به فضای بین غشایی انتقال می یابند. سمی یوبی کینون (UBQ) طی فرآیند چرخه ای، الکترون خود را به ترتیب به مولکول های سیتوکروم Cyt bL(566) و Cyt bH(562) انتقال می دهد. Cyt bH(562) احیا شده با انتقال الکترونی دریافتی خود به دومین مولکول UBQ سمی یوبی کینون (UBQ) جدیدی را به وجود می آورد.
    الکترون خود را از طریق مرکز آهن – گوگرد به سیتوکروم C1 و در نهایت به سیتوکروم C انتقال می دهند. مولکول سمی یوبی کینون حاصله، در چرخه ی Q شرکت کرده، الکترون دیگر خود را از طریق سیتوکروم های b به یک مولکول یوبی کینون دیگر منتقل می کنند انتقال الکترون از یوبی کینول یدگر و تکرار دوباره ی این مسیر، منجر به تبدیل سمی یوبی کینول، یوبی کینول می گردد.
    با تکرار مجدد این چرخه، سمی یوبی کینون با دریافت دومین الکترون و دریافت دو پروتون از ماتریکس، منشأ تشکیل یک مولکول UBQH2 میگردد. در این چرخه، یک مولکول یوبی کینون دیگر با انتقال الکترون به سیتوکروم C1 و در نهایت به سیتوکروم C، به سمی یوبی کینون تبدیل می گردد. دو مولکول سمی یوبی کینونی که درچرخه ی Q شرکت داشته اند منشاء تشکیل یک یوبی کینول می شوند.
    نقش پروتئین آهن- گوگرددار در انتقال الکترون در کمپلکس III
    بررسی های نشان داده است که پروتئین آهن گوگرد دار در کمپلکس III برحسب شکل کریستال و وجود مهار کننده های خاص دارای شکل های فضایی مختلف است. در یک شکل فضایی گروه سر پروتئین آهن گوگرددار دارای توده ی 2Fe2S است که در نزدیکی یکی از لوپ های تراغشایی (ترانس ممیران) سیتوکروم b قرار گرفته است؛ این لوپ جایگاه Qo را می سازد. در دومین شکل فضایی، توده 2Fe2S گروه سر پروتئین آهن- گوگرددار به پذیرنده ی الکترونی خود یعنی گروه «هم» سیتوکروم C1 می چسبد. در حالی که در سایر شکل های فضایی توده ی 2Fe2S بین سیتوکروم b و سیتوکروم C1قرار گرفته اند. بنابراین، گروه سر پروتئین آهنی- گوگرددار قادر است طی انتقال الکترون از طریق کمپلکس III دچار حرکت شود. به نظر می رسد. زمانی که یوبی کینول به جایگاه Qo متصل و دپرتونه می شود گروه سر پروتئین آهنی- گوگرددار به نزدیکی سیتوکروم b حرکت می کند. این حالت را حالت (b State) b فرض کرده اند. یوبی کینول دپروتونه که به جایگاه Qo متصل شده است با مکانیزم که در آن یک الکترون به تودهی 2Fe-2S پروتئین آهن- گوگردار انتقال می یابد. اسکید می شود و دومین الکترون به سرعت به گروه هم با پتانسیل پایین (سیتوکروم bL) در جایگاه Qo انتقال می یابد. سپس به دنبال جدا شدن یوبی کینون از جایگاه اتصالی Qo، پروتئین احیا شده ی آهن- گوگرددار به نزدیک به هم سیتوکروم C1 (حالت «C1») جابه جا می گرد.
    نحوه پمپ شدن پروتون ها در کمپلکس III تنفسی
    برخلاف سایر یون ها که با انتشار از کانال خود در عرض غشاء جابه جا می شوند جابه جایی پروتون های سوبسترا و پمپ شده با مکانیزم تعویض و جایگزین شدن یک پروتون با پروتون موجود در مسیر کانال صورت می پذیرد. بررسی ها وجوود دو نوع کانال به ناام های D,K را در درون کمپلکس III نشان داده است که عملکرد دقیق آنها هنوز مشخص نشده است.
    سیتوکروم C ناقل متحرک الکترون ها
    سیتوکروم C یک پروتئین هیدروفیلی کوچک با وزن مولکولی KD12 است. این پروتئین گلیولار دارای یک گروه مسطح «همی» در بخش میانی خود است که با بنیان های هیدروفیلی خود آن را احاطه کرده اند گروه «هم» به طور کووالان و یا اتصال وینیل اتر به دو بنیان حفظ شده ی سیستئینی در پروتئین سیتوکروم C متصل شده اند. آهن گروه «هم» در حلقه ی پورفیرین به نیتروژن هیستیدین و اتم گوگرد متیونین متصل است.
    سیتوکروم C مانند یوبی کینون، به عنوان یک ناقل متحرک در زنجیره ی انتقال الکترون عمل می کند. این پروتئین به طور ضعیف در سطح خارجی غشاء داخلی میتوکندری قرار گرفت است و با کمک نیروهای الکترواستاتیک به سیتوکروم C1 کمپلکس III چسبیده است. سیتوکروم C با دریافت الکترون از کمپلکس III به شکل احیا شده در سطح غشاء حرکت کرده و با زیر واحد II سیتوکروم C اکسیداز از طریق اتصال الکترواستاتیک برهم کنش پیدا می کند و الکترون های خود را به جایگاه CuA انتقال می دهد.
    کمپلکس IV (سیتوکروم C اکسیداز) مرحله ی نهایی انتقال الکترون در غشاء داخلی میتوکندری توأم با انتقال چهار الکترون از سیتوکروم (Cyt C)C به اکسیژن، تشکیل آب توأم با جابه جایی چهار پروتون ها از عرض غشاء، درونی به فضای بین غشایی است:
    این کمپلکس آنزیمی بزرگ (با وزن مولکولی KD 204) در پستانداران از 13 پلی پپتیدی تشکیل شده است که در چند زیر واحد سازمان یافته اند. سه زیر واحد اصلی III,II,I که از بزرگترین و اساسی ترین زیرواحدهای این کمپلکس هستند توسط ژنوم میتوکندریابی (mtDNA) کد می شوند. این سه مرکز دارای تمام چهار مرکز ردوکسی است. سایر زیر واحد کمپلکس IV را ژنوم هسته ای کد می کنند که به احتمال به عنوان زیرواحدهای تنظیمی یا با در اجتماع آنزیم نقش دارند. با توجه به این که برای این زیرواحدهای دریافت های تخصصی ایزوزیم های شناسایی شده است که توسط ژنوم هسته ای کد می شونددلایل قابل استنادی را برای نقش تنظیمی آنها فراهم می کند.
    در باکتری ها این کمپلکس ساده تر و از سه یا چهار زیرواحد تشکیل شده است با این وجود این زیرواحد اصلی در آنها نیز وجود دارد.
    زیر واحدII میتوکندریابی این کمپلکس دارای دو یون Cu است که با گروه های SH بنیان های سیستئین (Cys) در یک مرکز دو هسته ای (Binuclear Center) به نام CuA قرارگرفته اندد. زیر واحد H در یک زمان، از سیتوکروم C به هم a زیر واحد I انتقال می یابد. زیر واحد II ی سیتوکروم اکسیداز C دارای قلمرو برجسته و بزرگی در سطح سیتوسلی غشاء داخلی است؛ به این مکان سیتوکروم C متصل می گردد.
    زیر واحد III با عملکرد ناشناخته، دارای با یک قلمروی درون غشایی یا 7 ناحیه هلیکسی و یک قلمرو خارج غشایی شاخصی است اما در آن هیچ ناقل ردوکسی شناسایی نشده است.
    زیر واحدهای III,II در دو سمت مقابل زیرواحد I قرارگرفته اند.
    زیر واحد I به عنوان بزرگترین پلی پپتیدی این کمپلکس دارای 12 ناحیه ی هیلکسی است اما در آن قلمروی برون غشایی شاخصی وجود ندارد. دو گروه هم a3,a و یک یون مس به نام CuB به این زیر واحد متصل شده است هم CuB,a3 دومین مرکز دو هسته ای می سازند که الکترون های خود را از هم a دریافت کرده و به O2 متصل به هم a3 انتقال می دهند.
    زمانی که این مرکز دو هسته ای دومین الکترون خود را دریافت می کند یک مولکول O2 به این مرکز متصل شود؛ سپس اکسیژن با دریافت یک جفت الکترون به آنیون پراکسی تبدیل می گردد.
    این یون فعال پراکسی یک ترکیب بسیار پر انرژی است در همین زمان، این مرکز دو هسته ای با دریافت دو پروتون از ماتریکس، پیوند کوالان بین O-O را شکسته و یکی از اتم های O را احیا می کند.
    عبور چهار الکترون ورود دو پروتون اضافی از ماتریکس منجر به تشکیل دومولکول آب می شود:
    در ازای هر پروتونی که از ماتریکس حذف می شود یک بار منفی (به شکل OH-) به وجود می آید بنابراین، یک شیب الکتروشیمیایی در عرض غشاء داخلی به وجود می آید.
    کمپلکس IV در نقش پمپ پروتونی
    همان طور که بیان شده احیای O2 یا چهار الکترون و تشکیل آب توسط کمپلکس IV همراه با جذب چهار پروتون از ماتریکس میتوکندری است. مسیر جذب پروتون شناخته نشده است اما شواهدی در دست است که نشان می دهد اسیدهای آمینه ی باردار موجود در زیر واحد I کانالی را برای انتقال پروتون های به وجود می آورند. تذکر این نکته مهم است که پروتون های جذب شده از ماتریکس در دو مسیر تفاوت به مصرف می رسند. برای هر مولکول O2 که توسط سیتوکروم اکسیداز به دو مولکول O احیا می شود: الف) چهار یون پروتون به مصرف می رسد و ب) چهار پروتون دیگر از عرض غشاء داخلی جابه جا می گردد. چهار پروتون اول را می توان پروتون های سوبسترا (Substrate) و چهار پروتون دیگر را پروتون های پمپ شده (Pumped) نامید. حرکت هر دو گروه از پروتون ها در ایجاد شیب الکتروشیمیایی نقش دارد.
    پروتئین منفصل کننده (Uncoiupling Prptein) و حرارت زایی
    شیب پروتونی حاصل از انتقال الکترون علاوه بر استفاده در جدا شدن ATP ساخته شده، در زمینه های مختلف دیگر نیز به کارگ رفته می شود. نوزادان تازه متولد شده که در سطح بدن خود موی کمی دارند. جانوران زمستان خواب و جانورانی که در تنش های سرمایی قرار دارند، طی فرآیندی به نام حرارت زایی متابولیکی (Metabolic Thermogenesis) یا حرارت زایی غیر لرزشی (Non- Shivering ) (NST) آن شیب پروتونی در جهت تولید گرما استفاده می کنند. این فرآیند در بافت هایی ویژه چون بافت چربی قهوه ای (BAT) (Brown Adipose Tissue) و در سلول های تشکیل دهنده ی آن آدیپوسیت (Adipocyte) رخ می دهد. بیشتر اوقات جانوران از سایر روش ها، ازجمله پوشش مویی یا خز مکانیزم گرد خون و گرمای حاصل از فعالیت های فیزیکی ازجمله لرزش، برای تولید گرما استفاده می کنند. اما در شرایط و زمان های خاص، این مکانیزم ها یا توسعه نیافته اند (برای مثال در نوزادان) با ناکارآمدند (برای مثال جانورانی که در شرایط بسیار سرد نگهداری شده اند) در این حالات ادیپوسیت ها قابلیت های خود را نشان می دهند.
    بررسی ها و مشاهده ی این سلول ها نشان داده است که میتوکندری های آنها به طور غیر معمول پیش از میتوکندری های سایر بافت ها به پروتون نفوذ پذیرند. در این میتوکندری ها دو پمپ پروتونی شاخص یعنی زنجیره ی انتقال الکترون و FoF1- ATP سینتاز فعالیتی طبیعی دارد. با این وجود، این سلولها در غشاء میتوکندری های خود دارای پمپ پروتونی سومی هستند. این پروتئین که ترموژنین (Termogenin) نامیده می شود شش بار عرض غشاء را طی کرده، کانالی را برای حرکت پروتون های در جهت شیب تراکم و همسوبا جهت ساخت ATP ساختار به وجود می آورد.
    این حالت بیانگر این موضوع است که دو پمپ پروتونی جدید در غشاء داخلی میتوکندری وجود دارد که از انرژی ذاتی موجود در شیب الکتروشیمیایی پروتونی استفاده می کنند اما تنها یکی از آنها (F0F1) قادر به استفاده از انرژی آزاد تولید شده طی جریان پروتون ها از فضای بین غشاء به ماتریکس در جهت ساخت ATP است. در حالی که از این انرژی تنها در جهت تولید حرارت (نه انجام واکنش شیمیایی) سود می برد. از آنجا که این پمپ اثری عمده بر کاهش جفت شدن انتقال الکترون و ساختن ATP دارد ترموژنین را «پروتئین منفصل کننده» می نامند.
    سیستم ترموژنین در زمان مورد نیاز توسعه می یابد. برای مثال؛ در انسان، بافت ادیپوز (Adipose) (چربی) طفل داخل رحمی در هفته ی 28 بارداری (دوره ی کامل بارداری (دوره ی کامل بارداری 40 هفته) دارای در برابر ترموژنین بیشتر نسبت به همین بافت در افراد بالغ می باشد. در کودکان تا سنین جوانی مقدار ترموژنین هفت برابر افراد بالغ است. این وضعیت نشانگر آن است که حرارت زایی متابولیکی در نوزادان و کودکان که فاقدمکانیزم های حرارت زایی کامل هستند، بسیار سودمند و مهم میباشد. در نوزادان پستانداران نهایتاً 60% NST، ناشی از فعالیت های متابولیکی BAT است که برای آنها؛ گذر از زندگی درون رحمی (با حرارت ثابت) را به محیط سرد خارجی، آسان می کند. هنگامی که موش های آزمایشگاهی که با سرما سازش یافته اند، هورمون نورآدرنالین (که NST را تحریک می کند) دریافت می کنند شدت تنفس آنها 300% افزایش می یابد. این افزایش شدید، حرارتی را تولید (WKg-1 300-400 وزن بدن) می کند که نسبت به میانگین حرارت تولید شده (WKg-1 1) در بافت های در حال استراحت بسیار بالا است.
    با رسیدن جانوران به سن بلوغ تعداد آدیپوسیت های چربی قهوه ای به تدریج کاهش مییابد؛ اما در صورتی که این جانوران در تنشهای شدید سرمایی قرار گیرند این سلول ها در آنها دوباره ظاهرمی شود. مطالعه ی جانوران تحت چنین شرایطی، وجود مکانیزم های کنترلی را در حرارت زایی متابولیکی آشکار کرده است. در تنش های سرمایی علاوه بر افزایش ترموژنین در سلولهای چربی، از این پروتئین های کانال که از قبل وجود داشته اند سرپوش برداری می شود. سرپوشی گذاری این کانال ها ظاهراً از طریق اتصال نوکلئوتیدهای پوردین دار (DAP, ATP, ADP, GTP ) انجام می پذیرد و سرپوش برداری آنها نیاز به اسیدهای چرب آزاد دارد. هورمون های که به گیرنده های آدرنژیک متصل می شوند،از طریق آدنیلات سیکلاز ترموژنین را تحریک می کنند.
    ATP سینتاز
    هر چند F1 کروی شکل، بخش کاتالیتیکی این آنزیم را تشکیل می دهد که ATP در میتوکندری می سازد، اما این همه حقیقت نیست. آنزیم سازنده ی ATP که ATP سینتاز نامیده شده، کمپلکس پروتئینی قارچ شکلی است (a 23-5) که از دارای دو بخش می باشد:
    1- یک سر کروی F1 (با قطری در حدود A 90)
    2- یک بخش پایه به نام F0 در درون غشاء داخلی میتوکندری قرار گرفته است.
    بررسی تصاویر جدید با میکروسکوپ های الکترونی با توان تفکیک بالا، نشانگر آن است که این دوبخش توسط یک میله ی مرکزی و یک میله ی پیرامونی به یکدیگر متصل شده اند. در میتوکندری کبدی پستانداران تقریباً 15000 نسخه از آنزیم ATP سینتاز وجود دارد همساخت هایی از این آنزیم دو غشاء پلاسمایی باکتری های هوازی، غشاء تیلاکوئیدی کلروپلاست ها گیاهان و غشاء داخلی میتوکندری شناسایی شده است.
    بخش های F1 آنزیم ATP سینتاز باکتریایی و میتوکندریایی دارای ساختارهای مشابه ای می باشند. هر دودارای پنج پلی پپتید با نسبت است. زیر واحدهای به طور یک در میان (شبیه پره های پرتقال) در سر F1 قرار گرفته اند. در ادامه بحث باید دو نکته را متذکر شد: 1- هر F1 دارای سه جایگاه کاتالیتیکی برای سنتز ATP است و 2- زیر واحد از بخش میانی F1 ، به سمت F0 امتداد یافته وبه آن متصل شده است. در این آنزیم میتوکندریابی، هر پنج پلی پپتید F1 توسط DNA هسته ای کد شده و در سیتوسل سنتز می شود و بعد از ترجمه به درون میتوکندری ارسال می گردد.
    بخش F0 آنزیم ATP سینتاز باکتریایی در درون غشاء قرار گرفته است و از سه زیر واحد متفاوت یا نسبت ab2c12 تشکیل شده است تعداد زیر واحدهای پایه ی F0 دقیقاً مشخص نشده است. و به نظر می رسد که بین 9 تا 14 عدد باشد. مطالعات کریستالوگرافی این آنزیم در مخمر وجود 10 نسخه را در میتوکندری آن نشان داده است. اما آنچه مورد توافق عمومی است 12 نسخه ای بودن F0 در آنزیم های باکتریایی و پستانداران است. در میتوکندری ها پایه ی پیچیده ی F0 در درون غشاء داخلی میتوکندری قرار گرفته است و دارای کانالی برای هدایت پروتون از فضای بین غشایی به ماتریکس می باشد. وجود کانال در پایه ی F0 با کمک آزمایش هایی شناخته شده است که د رآن غشاء داخلی میتوکندری به قطعات کوچک شکسته، و از آنها برای تشیکل وزیکول های غشایی به نام ذرات فرامیتوکندریایی استفاده شده است ذرات کامل فرامیتوکندریایی که در غشاء وزیکولی خود دارای ATP سینتازند قادر به اکسیداسیون سوبستراها، ایجاد شیب پروتونی و سنتز ATP می باشند. اگر با تیمار اوره، گره ی F1 از این وزیکول ها حذف شود اینوزیتول ها قادر به حفظ شیب پروتونی نیستند اماقادرند به طور دائمی سوبستراها را اکسیده و الکترون ها رامنتقل می نمایند. پروتون هایی که در عرض غشاء جابه جا شده اند طی انتقال الکترون، توسط ATP سینتاز «بی سر» به ماتریکس باز گردانده شده و انرژی آن هدر می رود.
    اساس تشکیل ATP براساس مکانیزم – تغییر
    چگونه شیب الکتروشیمیایی پروتون، انرژی لازم برای سنتز ATP را فراهم می کند؟ برای پاسخ به این سؤال پائول بوئر (Paol Boyet) در سال 1979، از دانشگاه UCLA نظریه ی جالب «مکانیزم تغییر اتصال» (Binding Change Mechanism) را مطرح کرد که مورد پذیرش عمومی قرار گرفت است در کل، «نظریه ی تغییر اتصال» اجزاء مختلفی دارد که در ادامه به آن اشاره می کنیم.
    www.iran-stu.com

  2. تشكر از اين پست


  3. اين پست فقط براي مهمان نمايش داده مي شود!
     

  4. #2


    محل سکونت
    طهرون
    رشته تحصیلی
    بیوتکنولوژِی
    مقطع تحصیلی
    اگه خدا بخواد کارشناسی
    علایق
    همه چی اما مثبت مخصوصا ماشین و رالی
    شغل و حرفه
    محصل
    نوشته ها
    907
    تشکر ها
    2,233
    تشکر شده 2,453 بار در 757 ارسال.
    1- انرژی آزاد شده از حرکت پروتون ها به طور مستقیم برای فسفوریلاسیون ADP مورد مصرف قرار نمی گیرد بلکه در اصل، منجر به تغییر تمایل اتصال جایگاه فعال تولید ATP می شود. برای درک این موضوع واکنش های سلولی را در محیطی آبی در نظر بگیرید که در آن غلظت آب M 55 است وواکنش دهنده ها و تولیدات به سادگی در آن حل شده اند. در حالی که بررسی ها نشان داده است زمانی که Pi,ADP در جایگاه کاتالیتیکی ATP سینتاز قرار می گیرد دوترکیب واکنش دهنده در واکنشی تراکمی، مولکول ATP را نمی سازد که به طور محکم به این آنزیم متصل باقی می ماند. این واکنش نیازبه انرژی ندارد. به عبارت دیگر این واکنش به صورت زیر انجام می پذیرد:
    محلول محلول+ ADP محلول
    که نیاز به دریافت انرژی قابل توجه ای ( kcal/mol 3/7 تحت شرایط استاندارد) دارد. این واکنش در حالت زیر:
    محلول محلول+ ADP متصل به آنزیم
    دارای ثابت تعادل نزدیک به است. بنابراین، بدون دریافت انرژی و به طور خودبهخود انجام میپذیرد. این موضوع به این معنا نیست که ATP می تواند از ADP بدون صرف انرژی ساخته شود. در عوض، این انرژی به جای استفاده در فرآیند فسفوریلاسیون به مصرف آزادسازی ATP می رسد که به طور محکم به جایگاه فعال آنزیم متصل شده است.
    2- هر جایگاه فعال دارای سه شکل فضایی مشخص، قابل تبدیل به هم و متوالی است که تمایل متفاوتی برای اتصال به سوبستراها و فرآورده ی نهایی دارد. همان طور که می دانید کمپلکس F1 دارای سه جایگاه کاتالیتیکی (زیر واحدهای ) است بررسی های پژوهشگران بر روی خصوصیات این سه جایگاه آنزیم ATP سینتاز نشان داده است که این جایگاه ها از خود ویژگی های شیمیایی متفاوتی را نشان می دهند. بوئر فرض کرد که در یک زمان این سه جایگاه کاتالیتیکی به شکل های فضایی مختلفی وجوددارند و این ویژگی عامل گرایش متفاوت آنها به نوکلئوتیدها است. به عبارت دیگر می تواندوضعیت این سه جایگاه رابه صورت زیر توضیح داد:
    یک جایگاه دارای شکل فضایی سست (Loose) یا L است که در آن ADP و Pi به سستیبه آن متصل شده اند. دومین جاگیاه دارای شکل فضایی محکم (Tight) با T است که در آن نوکلئوتیدها (سوبستراهای ADP+Pi یا فرآورده ی ATP) به طور محکم به این جایگاه متصل شده اند. سومین جایگاه دارای شکل فضایی باز (Open )یا O است که در این جایگاه تمایل کمی به نوکلئوتیدها داشته و امکان جدا شدن ATP را فراهم می کند.
    هر چند تفاوت های بین این سه جایگاه کاتالیتیکی در این آنزیم وجود دارد بوئر نشان داد که هر یک از زیر واحد با اتصال به Pi, ADP دچار تغییرات متوالی در شکل فضایی خود (O,T,L) برای ساختن و آزاد سازی ATP می شوند.
    3- ATP در نتیجه ی کاتالیز چرخشی (Rotational Calalysis) ساخته می شود که در آن یک بخش از ATP سینتاز نسبت به بخش دیگر می چرخد. برای تفسیر تغییرات متوالی شکل فضایی هر یک از جایگاه های کاتالیتیکی، بوئر فرض کرد که زیر واحدهای که حلقه ی شش گوشه ای را در سر F1 می سازند. که نسبت به میله ی مرکزی می چرخد. در اینم دل که به مدل کاتالیز چرخشی معروف می باشد چرخش، نتیجه ی حرکت پروتونها از عرض غشاء، و از طریق کانال موجوددر پایه F0 است.
    مکانیزم انتقال پروتون توسط زیر واحد F0
    مکانیزمی که توسط آن جابه جایی H+ نیروی لازم برای چرخش حلقه ی C را به وجود می آورد بسیار پیچیده، و شناخت کمی از آن در دست است. تصویر 29-5 مدلی را مطرح کرده است که در آن نحوه ی انتقال یون های H+ از F0 را نشان می دهد. همان طور که به خاطر دارید حلقه ای C، از 12 زیر واحد تراغشایی تشکیل شده است. در هر بار توسط هر یک از زیرواحدهای C، یک پروتون از فضای بین غشایی برداشته شده و قبل از آزاد شدن به ماتریکس یک دوره کامل توسط این زیر واحد چرخانده می شود. در این مدل هر زیر واحد a، دارای دو نیم کانال (Half- Channels) است، که از نظر فیزکی از هم مجزا هستند. یک نیم کانال از فضای بین غشایی (سیتوسلی) تا نیمه های این زیر واحد، و نیم کانال دیگر از میانه ی این زیر واحد تا ماتریکس امتداد یافته است. فرض بر این است که هر پروتون ازفضای بین غشایی و از طریق نیم کانال سطح سیتوسلی وارد زیر واحد c می شود و به بنیان دارای بار منفی اسید اسپارتیک موجود در مجاورت سطح این زیر واحد متصل می شود. اتصال پروتون به گروه کربوکسیل این اسید آمینه، باعث تغییر شکل فضایی زیر واحد c شده، که نتیجه ی آن 20 چرخش برخلاف جهت حرکت عقربه های ساعت است.حرکت اخیر زیر واحد پروتونه شده ی c منجر به قرار گرفتن زیر واحد بعدی این حلقه (که در قبلاً پروتونه شده است) در مجاور نیم کانال دوم (نیم کانال سطح ماتریکس) زیر واحدa قرار گیرد. در این حال، اسید اسپارتیک پروتون خود را آزاد کرده، که به ماتریکس انتشار می یابد. به دنبال جدا شدن پروتون، زیر واحد c به شکل فضایی اولیه ی خود باز می گردد و آماده ی دریافت پروتون دیگر از فضای بین غشایی و تکرار چرخه ی فوق است.
    بر طبق این مدل، اسید اسپارتیک موجود در هر یک از زیر واحدهای حلقه ی c، نقش حمل کننده ی H+ را بزای می کند. پروتونی که درجایگاه ویژه ی خود در درون این ناقل قرار گرفته است در صورت چرخیدن یک دوره کامل این ناقل، زمانی که در برابر نیم کانال سمت ماتریکس قرار می گیرد آزادمی شود. حرکت این حلقه منجر به تغییراتی در شکل فضایی پروتونه شده ی آن می گردد که نتیجه ی کلی، آزاد شدن پروتون (دپروتونه شدن) از بنیان اسید اسپارتیک هر یک از زیرواحدهای حلقه ی c است. اگر هر حلقه ی c از 12 زیرواحد تشکیل شده باشد. اجتماع و جدا شدن پروتون در این روند منجر به چرخش 120 درجه این حلقه یم شود. حرکت120 این حلقه توأم با چرخش 120 زیرواحد است.که نتیجه ی کلی آن آزاد شدن یک مولکول ATP سنتز شده توسط کمپلکس F1 است. بر طبق این نسبت سنجی، انتقال 12 پروتون منجر به چرخش 360 حلقه ی C و زیر واحد ، و در نتیجه؛ سنتز و آزاد شدن ATP 3 می شود.

    سایر نقش های نیروی محرک پروتونی
    هر چند ممکن است تولیدATP مهمترین فعالیت میتوکندری های باشد اما این اندامک دارا نقش های زیادی است که نیاز به مصرف انرژی دارد. برخلاف سایر اندامک ها که از انرژی حاصل از هیدرولیز ATP استفاده می کنند، برای مثال، نیروی محرک پروتونی در ورودی Pi,ADP به درون میتوکندری، به ترتیب در تبادل باH, ATP نقش دارد. این و سایر فعالیت هایی که طی تنفس هوازی رخ می دهد در تصاویر 30-5 و 23-14 خلاصه شده است. سایر فعالیت هایی که در میتوکندری با استفاده از نیروی محرک پروتونی رخ می دهد عبارتند از:
    1- استفاده از این نیروی به عنوان منشاء انرژی برای وارد کردن یون های کلسیم به درون میتوکندری.
    2- هدایت واکنش ترانس هیدروژناز (Transhydrogenase) که منجر به تولید
    NADPH (نیروی احیاء کننده ی سلولی) می شود:
    3- ورود پلی پپتیدها نشاندار ویژه، به درون میتوکندری
    همان طور که می دانید. سطح ATP از طریق تنظیم فعالیت آنزیم های کلیدی، نقش مهمی در کنترل شدت گلیکولیز و چرخه ی TCA دارد. در درون میتوکندری، سطح ADP نقش تعیین کننده ای بر شدت تنفس دارد. هنگامی که سطح ADP پایین و به طور شاخص سطح ATP بالا است نیازی به سوبستراهای اضافی برای اکسیداسیون و تولید الکترون برای زنجیره انتقال الکترون تنفسی نیست در این حال سنتز ATP پایین خواهد بود به طوری که پروتون ها از طریق ATP سینتاز قادر به ورود به ماتریکس میتوکندری نخواهند بود. تحت این شرایط، نیروی محرک پروتونی ایجاد نمی شود یعنی این که، واکنش های پمپ پروتون توسط زنجیره انتقال الکترون و مصرف اکسیژن توسط سیتوکروم اکسیداز مهار می گردد. زمانی که نسبت ATP/ADP کاهش می یابد، مصرف اکسیژن به طور ناگهانی بیشتر می شود. شواهد اخیر نشان داده است که به احتمال کنترل تنفس به طور مستقیم از طریق اتصال ATP,ADP به جایگاه های آلوستریک موجود در زیر واحدهای سیتوکروم اکسیداز وساطت شود.
    3- اکسیداز متناوب (Altemative Oxidase) یا اکسیداز مقاوم به سیانید: در میتوکندری برخی از گیاهان از مسیر متناوب برای احیاء اکسیژن استفاده می کنند. در این مسیر از اکسیداز متناوب استفاده می شود که برخلاف سیتوکروم C اکسیداز، به سیانید، آزید یا مونواکسیدکربن غیر حساس است.

  5. تشكر از اين پست


موضوعات مشابه

  1. پاسخ ها: 1
    آخرين نوشته: 16-09-12, 01:20 PM
  2. پاسخ ها: 2
    آخرين نوشته: 16-03-12, 01:15 PM
  3. پاسخ ها: 1
    آخرين نوشته: 11-02-12, 09:03 PM
  4. پاسخ ها: 0
    آخرين نوشته: 09-10-11, 01:51 AM

لیست کاربران دعوت شده به این موضوع

کلمات کلیدی این موضوع

علاقه مندی ها (Bookmarks)

علاقه مندی ها (Bookmarks)

www.iran-stu.com مجوز های ارسال و ویرایش

  • شما نمیتوانید موضوع جدیدی ارسال کنید
  • شما امکان ارسال پاسخ را ندارید
  • شما نمیتوانید فایل پیوست کنید.
  • شما نمیتوانید پست های خود را ویرایش کنید
  •  
Published By : vBstyle.iR